Ha tojást felteszünk vízben főni, vagy rántottát készítünk belőle, a tojásfehérje a hő hatására megkeményedik.

A fehérjék fantasztikus kémiai vegyületek. Amellett, hogy sok élelmiszerünk alkotói, ruházatunk összetevői is, mint a selyem és a gyapjú.

Az emberi szervezetben is rendkívül változatos szerepet töltenek be. Lehetnek például szerkezeti anyagok, mint a haj és a köröm. Bizonyos hormonok, és az enzimek is fehérjék. A hemoglobin oxigént szállító molekula, az izomfehérjék a mozgást teszik lehetővé.

Fehérjék nélkül nincs élet, élő rendszer fehérje nélkül még a legprimitívebb formában sem létezhet.

A fehérjék óriásmolekulák. Egyetlen fehérjemolekula mérete is meghaladja a kolloidok alsó mérethatárát.

A földi élőlényekben hozzávetőlegesen néhány milliárd különböző fehérje fordul elő. Ezek nagy részének szerkezetét még nem ismerjük, de ismerjük a molekuláik felépítésének elvét.

A fehérjék felépítése Ahhoz, hogy megértsd a fehérjék szerkezetét, emlékezned kell arra, hogyan is néz ki egy aminosav, mi az amidkötés, és mi egy dipeptid. Figyeld meg az aminosavnál az aminolánc végét és a karboxillánc végét.

A fehérjék aminosavakból felépülő polipeptidek, aminosavak polikondenzációjával (vízkilépéssel) keletkeznek.

Két különböző aminosavból (például glicinből és alaninból) két különböző dipeptid épülhet fel:

Az igen változatos összetételű fehérjék közel 20-féle aminosavból felépülő polipeptidek. A fehérjék molekulatömege tízezertől néhány millióig terjedhet, egy-egy fehérje tehát sok ezer aminosavegységből épühet fel.

Az előbbi példából látható, hogy 2 különböző aminosavból létrejövő dipeptid is már kétféle lehet. A fehérjék több száz aminosavrészt tartalmazhatnak.

A) Hány dipeptid keletkezhet a 20 különböző aminosavból?B) Hány tripeptid keletkezhet a 20 különböző aminosavból?C) Hány száztagú polipeptid keletkezhet a 20 különböző aminosavból?

A) 20 ∙ 20 = 400 B) 20 ∙ 20 ∙ 20 = 20³ = 8000C) 20¹⁰⁰

A fehérjék szerkezete nagyon összetett, ezért négy szinten tanulmányozzuk őket. A fehérjék szerkezetének következő szintjeit különböztetjük meg: elsődleges, másodlagos, harmadlagos, negyedleges szerkezet.

A fehérjékben az aminosavak kapcsolódási sorrendjét, azaz az aminosav-szekvenciát a fehérjék elsődleges vagy primer szerkezetének nevezzük. A 20-féle aminosavból több ezer kapcsolódhat össze, ezért a fehérjék változatossága hatalmas.Érdekes, hogyha az aminosavak sorrendje adott, az meghatározza a többi (másodlagos, harmadlagos, negyedleges) szerkezetet is.

Sarlósejtes vérszegénységA fehérje tulajdonságait már két aminosav sorrendjének a felcserélése is megváltoztathatja.A sarlósejtes vérszegénységet a hemoglobin egyetlen aminosavjának, a 146-osnak megváltozása okozza. A hemoglobinfehérje nem tudja az oxigénmolekulákat megfelelően szállítani.

A fehérjék elsődleges szerkezetének meghatározása manapság már rutineljárás.

A fehérjék elsődleges szerkezetét a DNS-molekulák kódolják. A DNS-molekulának egy fehérje szerkezetét kódoló szakaszát szokás génnek nevezni. A fehérjéink elsődleges szerkezete adja meg az egyedi genetikai adottságainkat.

A fehérje elsődleges szerkezetének ismerete még távolról sem jelenti a fehérjemolekula ismeretét, ugyanis a térszerkezetének döntő jelentősége van.A polipeptidláncban az aminosavakat amidcsoportok kötik össze. Az egymás közelébe kerülő amidcsoportok között hidrogénkötések jönnek létre, így alakul ki a fehérjék másodlagos szerkezete. Az amidcsoportok viszonylagos térbeli helyzetét a fehérjemolekula másodlagos szerkezetének nevezzük. Kétféle kedvező térszerkezet alakulhat ki: az %uF061-hélix vagy %uF062-lánc.

A polipeptidlánc egy-egy szénatomon át kapcsolódó amidcsoportok hosszú sorából áll.

Az optimális konformációt a molekulának olyan térbeli elrendeződése jelenti, amikor az egyes atomok elférnek egymás mellett, ugyanakkor a lehető legközelebb is kerülnek egymáshoz, hogy a másodlagos kötéseket maximálisan kihasználják.Modellezés, számítás és mérések alapján kiderült, hogy a merev amidsíkok konformációja kétféle szabályos térszerkezet esetében lehet optimális, %uF061-hélix és%uF062-lánc kialakítása esetén.

Az amidcsoportok síkjainak egyik konformációja, ha egymáshoz képest „csavarvonalban" helyezkednek el, és egy jobb csavarodású hélixet kapunk. A csavarvonal úgy jön létre, hogy a lehetséges összes hidrogénkötési lehetőség kihasználódik: a csavarmenetben a C=O kötések és az N-H kötések között alakul ki a hidrogénkötés, minden C=O csoport oxigénatomja fölé egy lefelé néző N-H csoport kerül.

Az %uF061-hélix egy menetére 3,6 aminosavrész jut, az oldalláncok a hélix hengeréből kifelé állnak, ezért a hosszabb oldalláncok is kényelmesen elférnek. A hélix belseje teljesen tömör (tehát nem olyan, mint a keményítőmolekula hélixe, amely üreges), az atomok a lehető legkedvezőbb távolságra helyezkednek el egymástól.

Ebben a konformációban az amidcsoportok síkja redőzött szalaghoz hasonlít.

Az oldalláncok a redő élére merőlegesen állnak, váltakozva felfelé és lefelé. A hosszú láncot alkotó molekula mellé hidrogénkötéssel kapcsolódik a lánc további része, ha a molekula „visszafordul", és minden H-N kötés egy C=O csoporttal találja magát szemben. Ez a visszakanyarodás többször is megismétlődik, és így ellentétes irányban futó, hidrogénkötésekkel összetartott redőzött rétegek jönnek létre, amelyek „háztetők sorához", vagy egy kiterített rakottszoknya redőihez hasonlítanak.

Ha sok aminosav egyféle konformációjú (%uF061-hélix vagy%uF062-lánc), hosszú, fonalszerű fehérjemolekulát alkot, akkor fibrilláris (fonalas) fehérjéről beszélünk.

Ilyen például a hernyóselyem fehérjéje a fibroin (%uF062-lánc) és a haj, szőr, toll, gyapjú fehérjéje, a keratin (%uF061-hélix).

A fehérjék egy másik csoportját olyan polipeptidláncok alkotják, melyekben %uF061-hélix és %uF062-lánc részletek is találhatók, és ezeket látszólag rendezetlen láncrészek kapcsolják össze. Ezek a globuláris (gömbszerű fehérjék). Térszerkezetük jóval bonyolultabb és összetettebb, mint a fibrilláris fehérjéké.Az oldalláncok között fellépő kötések lehetnek diszperziós kötések, hidrogénkötések, diszulfidhídak (kovalens kötés), ionkötés.A fehérjék harmadlagos szerkezete tulajdonképpen egy adott globuláris fehérjemolekula egészének a térszerkezetét jelenti.

A harmadlagos szerkezet a fehérjéket felépítő aminosavak oldalláncai között kialakuló első- és másodrendű kötések hatására jön létre.

Néhány globuláris fehérje

Az oxigént szállító hemoglobin a vér fehérjéje.Az izom oxigéntároló fehérjéje a mioglobin. Az izomfehérjék teszik lehetővé a mozgást.

Az inzulin a hasnyálmirigyben termelt hormon, amely a szénhidrátok, fehérjék és zsírok anyagcseréjének szabályozásában vesz részt.

Számos enzim nem egyetlen polipeptidláncot tartalmaz, hanem több globuláris fehérje összekapcsolódásával jön létre. A fehérjék negyedleges szerkezete egy fehérjemolekulának más fehérjemolekulákhoz, vagy egyéb vegyületekhez való kapcsolódását és térbeli viszonyát írja le. Ez azt jelenti, hogy több alegység hogyan rendeződik el térben egymáshoz képest. Negyedleges szerkezete csak azoknak a fehérjéknek lehet, amelyek több polipeptidláncból állnak.

A fehérjék óriásmolekulák. Egyetlen fehérjemolekula mérete is meghaladja a kolloidok alsó mérethatárát, vagyis a fehérjék kolloid rendszerek.

Vízben való oldhatóság

Vannak vízben jól oldódó és vízben nem oldódó fehérjék. Az oldhatóság függ a molekula méretétől és az oldalláncokon lévő csoportok polaritásától, ill. a fehérjemolekulák között fellépő kölcsönhatásoktól. A tojás fehérjéi például jól oldódnak vízben, a hajat pedig hiába próbálnánk vízben feloldani.

Fehérje ajánlott napi mennyiségeA napi ajánlott fehérjemennyiségre sokféle adatot találunk. Becslések szerint egy felnőtt nőnek napi 46 gramm, egy felnőtt férfinak pedig 56 gram fehérjére van szüksége. Ez nem túl nagy mennyiség, ha belegondolunk, hogy egy 80 grammos húsban körülbelül 20 gramm fehérje van. Figyeld meg, hogy az emberek mennyi húst esznek! Általában a megadott mennyiségnél (ami tenyérnyi méretű hússzelet) jóval többet, amivel átlépik a napi határértéket. És ez csak a napi adag hús. Egy pohár tejben 8 gramm, egy bögre száraz babban 16 gramm fehérje van, és ez még mindig csak a kezdet!

Ha tojást felteszünk főni, vagy rántottát készítünk belőle, a tojásfehérje a hő hatására megkeményedik. Mi történik ilyenkor?A fehérjék térszerkezete bizonyos hatásokra, például a hőmérséklet vagy a kémhatás változására, sók hozzáadására könnyen módosul.Denaturáció: a fehérjék térszerkezete olyannyira megváltozik, hogy megszűnik a biológiai aktivitásuk. Denaturáció során a fehérje elveszíti speciális harmadlagos szerkezetét.Koaguláció: kicsapódás, a kolloid állapot durva diszperz rendszerré alakulása. (A fehérje biológiai aktivitása ebben az esetben is megszűnik.)A tojásfehérje melegítéskor denaturálódik, kemény tojás lesz belőle.

A koaguláció típusaiLehet reverzibilis (visszafordítható) és irreverzibilis (visszafordíthatatlan).Reverzibilis koaguláció: például alkohol hozzáadása és a kisózás (NaCl hozzáadása) lehet reverzibilis. Ilyen esetben mikor a fehérjék vizet vesznek fel, újra oldatba kerülnek.Irreverzibilis koaguláció: hő nehézfémsók, erős savak, lúgok hatására történhet. A folyamat nem megfordítható.

1.Öntsünk az első kémcsőbe ujjnyi mennyiségű nátrium-hidroxid-oldatot, majd ujjnyi mennyiségű réz(II)-szulfát-oldatot, végül ujjnyi mennyiségű fehérjeoldatot!2.Öntsünk a második kémcsőbe ujjnyi mennyiségű fehérjeoldatot, majd ujjnyi mennyiségű réz(II)-szulfát-oldatot, végül ujjnyi mennyiségű nátrium-hidroxid-oldatot!3.Öntsünk ujjnyi mennyiségű fehérjeoldatot a harmadik kémcsőbe, majd adjunk hozzá kevés nátrium-hidroxid-oldatot, végül pár csepp réz(II)-szulfát-oldatot!

A fehérjék vizes oldataikból egyszerű színreakciókkal kimutathatók. A biuret-próba a fehérjékben lévő peptidkötés kimutatásán alapul.A reakcióban a lúgosított tojásfehérje peptidkötése átrendeződik, és a réz(II)-ionokkal stabilis ibolyaszínű komplex vegyületet képez.

1. kémcsőAz első kémcsőben kék csapadék keletkezett a réz(II)-szulfát- és a nátrium-hidroxid-oldat összeöntésekor. Cu² 2OH^- = Cu(OH)₂ A fehérjeoldat hozzáadásakor nem tapasztalunk változást, mert a réz(II)-szulfát-oldatban lévő réz(II)-ionok csapadék formájában kiváltak az oldatból.2. kémcsőA második kémcsőben a fehérjeoldat és a réz(II)-szulfát-oldat összeöntésekor a fehérje kicsapódott, irreverzibilisen koagulálódott. A nátrium-hidroxid-oldat adagolásakor további kék csapadék keletkezett.A réz 5 g/cm³-nél nagyobb sűrűségű, vagyis nehézfém, ezért kationja már csekély koncentrációban irreverzibilisen kicsapja a fehérjéket. A réz(II)-ionok a fehérjében lévő nem kötő elektronpárokkal koordinatív kötéseket hoznak létre, ezért a fehérje térszerkezete megváltozik.3. kémcsőA harmadik kémcsőben a nátrium-hidroxid hatására a fehérje kicsapódott, irreverzibilisen koagulálódott, majd a réz(II)-szulfát-oldat csepegtetésekor ibolyaszínű oldatot kaptunk.A lúgos közegben az aminosav-oldalláncok deprotonálódásával a fehérje térszerkezetét biztosító kötések megszűnnek. A fehérjék a-aminosavakból felépülő makromolekulák. Az aminosavakat peptidkötések kapcsolják fehérjévé.

Az enzimek biokémiai folyamatok katalizátorai. A reakció az enzim „aktív centrumában" történik. Az aktív centrumban helyezkednek el azok a csoportok, amelyek a katalízis folyamatában az átalakítást végzik. Az aktív centrumnak olyan módon kell elhelyezkedni, hogy a katalizált molekula éppen a megfelelő funkciós csoportokkal érintkezhessen, és a biokémiai reakció megtörténhessen.Az animációban az enzim működése látható.

Az enzimek fehérjék. Az enzimet felépítő rengeteg aminosavrész biztosítja az enzim megfelelő alakját, az aktív centrum megfelelő elrendeződését. Szokás ezt a kulcs és a zár kölcsönhatásához hasonlítani. Akár egyetlen rossz helyre került aminosavrész is úgy módosítja a molekula térszerkezetét, hogy a katalízist lehetetlenné teszi.

A fehérjék harmadlagos szerkezete bomlik fel és alakul át a dauerolás során.A keratinban 3-3 %uF061-hélix egymás köré tekeredik, majd két ilyen háromszálú hélixet kilenc másik vesz körül. Ezek a 11 hármas hélixből kialakuló kábelek a hajszál legkisebb egységei (mikrofibrillumok). Ezek további kötegekké rendeződve adják a hajszál sejtjeit, maga a hajszál sok sejtből épül fel. A hélixeket helyenként kémiai kötések is összekapcsolják egymással, az egymáshoz közel kerülő ciszteinrészek SH csoportjai között diszulfidhidak (-S-S-) alakulnak ki.

A haj „dauerolásakor" redukálószerrel (a dauervízzel) felbontják a diszulfidhidakat: A hajat becsavarják, és szárításkor oxidáció révén a diszulfidhidak más helyen alakulnak ki, így más alakot kölcsönöznek a hajnak.

A kolloidokról már tanultál. Talán emlékszel még a makromolekulás kolloidokra, ezekben a kolloidokban már egyetlen molekula mérete is a kolloid tartományba esik. (Nem úgy, mint a szappanmolekulák sokaságából képződő micellákban, ahol a micella kolloid méretű.)

Ilyen makromolekulás kolloid például egy fehérjeoldat.